详解2014诺贝尔化学奖:超越光学显微成像极限 - 科技频道 - 建超信息网
设为首页 加入收藏

TOP

详解2014诺贝尔化学奖:超越光学显微成像极限(三)
2014-10-09 15:21:42 来源: 作者: 【 】 浏览:336次 评论:0
整体成像图。与之相反,此次获奖的第二种技术方案,即所谓“单分子显微成像技术”,则涉及多幅整体图像的叠加。埃里克·本茨格和威廉·默尔纳各自独立的奠定了这项技术的基础。这一技术的最初故事是从默尔纳首次成功探测到单个微小的荧光分子开始的。

  默尔纳——首次探测到单个荧光分子

  在大多数化学方法中,比如测量荧光的吸收,科学家们一般都是同时对数以百万计的分子同时进行观察。这类实验得到的结果一般代表的是典型或平均分子的情况。科学家们只能接受这样的结果,因为这是无法改变的。但长期以来他们都一直梦想着有朝一日能够对单一分子进行直接的测量,因为更加详尽和丰富的认识或许能够带来对一些现象,比如疾病发展过程更深刻的理解。

  于是,在1989年,当默尔纳成为世界上首位成功测量单个荧光分子光吸收的科学家时,那是一项伟大的成就。当时他在IBM位于加州的研发中心工作。这项实验开启了通往新的未来的大门,并启发大量化学家将他们的注意力转向单分子研究,其中一位便是埃里克·本茨格。

  8年之后,默尔纳朝着单分子显微成像技术又向前迈进了一步,他在此前曾经被授予诺贝尔奖的绿色荧光蛋白技术(GFP)的基础上进行了发展。

  带着开关的小灯泡

  1997年,默尔纳来到加州大学圣迭戈分校,后来被授予诺贝尔奖获,GFP技术的发明人钱永佑教授也在这里任职。钱教授从水母体内分离出发绿色荧光的蛋白,其重要意义在于它能够让活体生物体内细胞的其他蛋白质同样变得可见。运用基因技术,科学家们将这些绿色荧光蛋白与其他类型的蛋白进行耦合。这样,利用绿色荧光作为标记,科学家们便能知道那些被标记的蛋白质在生物体内所处的位置。

  默尔纳注意到GFP荧光分子的一种,其荧光可以被随意的开启或关闭。当他用波长488纳米的光线激发这一蛋白质时,它开始发出荧光,但一会之后它就熄灭了。此后不管他再使用多少光线去照射它,这个蛋白质的荧光都已经死了。然而,此后他发现,如果使用波长为405纳米的光线去照射它,那么这个蛋白质又能再次复活并发出荧光。当该蛋白质被再次激活,它会再次发出波长为488纳米的荧光。

  默尔纳将这些可以被激发的蛋白质融入一种溶胶,使其均匀散布其中,这样其单个分子之间的距离就能大于当年Abbe衍射极限所限定的0.2微米的长度。由于这些分子被分散了开来,一台常规的光学显微镜便可以区分来自单个分子发出的荧光——它们就像是带着开关的微小灯泡。有关这一实验的结果被发表在1997年

您看到此篇文章时的感受是:
Tags:详解 2014 贝尔 化学 超越 光学 显微 成像 极限 责任编辑:ranjc
首页 上一页 1 2 3 4 5 下一页 尾页 3/5/5
】【打印繁体】【投稿】【收藏】 【推荐】【举报】【评论】 【关闭】 【返回顶部
分享到QQ空间
分享到: 
上一篇IDC:苹果成全球第五大PC制造商 下一篇俄计划2020年代末探月:开始设计..

评论

帐  号: 密码: (新用户注册)
验 证 码:
表  情:
内  容:

相关栏目

最新文章

图片主题

热门文章

推荐文章

相关文章

站外搜索

Baidu
互联网www.ranjc.com

Copyright © 2008-     建超信息网    All Rights Reserved Inc.

联系我们:重庆市黔江区酉阳县两罾乡红阳村1组   建超信息网客服

 

 

 邮箱: